Но белки животных выполняют еще и пассивную охранную функцию. Так, они входят в состав целого ряда защитных покровных тканей — керотина, элостина, феброина и др.
Белки принимают непосредственное участие в росте и развитии организма. Эти процессы осуществляются с помощью гормонов, многие из которых имеют белковую природу. Гормоны выделяются в кровь железами внутренней секреции. Они наряду с нервной системой управляют работой различных органов, передавая химические сигналы. Таким образом, белкам в любом организме принадлежит очень широкая «исполнительная власть».
Чем же объясняется такое многообразие биологических функций белков?
Ответ на этот вопрос можно найти в изучении самой природы белковых молекул. Многолетние кропотливые исследования показали, что в состав белковых молекул входят относительно простые вещества — аминокислоты, которые являются своеобразными «кирпичиками» этого сложного соединения. В настоящее время в различных белках живых организмов мы знаем около ста аминокислот, из которых двадцать являются важнейшими, незаменимыми аминокислотами, без коих организм не может существовать.
Аминокислоты являются как бы «двуликими» органическими соединениями: они проявляют в реакциях свойства как кислоты, так и основания за счет содержания аминогруппы NH>2 и кислотных (карбоксильных) групп СООН. Все аминокислоты имеют сходное в принципе химическое строение:
Различия их в основном заключаются в радикалах (R), которые тоже представляют собой сложные группы атомов.
В качестве примера приведем структурные формулы трех аминокислот, широко распространенных в различных белках: глицина, аланина и треонина.
Аминокислоты соединяются между собой и образуют длинную пептидную цепочку, которая является первичной структурой белковой молекулы. Она определяет последовательность аминокислот в молекулах белков: a>1 — а>2 — а>3… а>n, где a>1 означает какую-либо вполне определенную аминокислоту (например, аланин или серин), а>2 — иную (а может быть, и ту же самую), но тоже вполне определенную аминокислоту (скажем, глицин) и т. д.
Молекулы белков состоят из нескольких пептидных цепей, способных сворачиваться в спирали и клубки, характерные уже для живой материи.
Главным различием молекул белков служит последовательность расположения в них аминокислот. Например: в одном белке в качестве первого мономера a>1 фигурирует аминокислота серин, а в молекуле другого белка вместо серина в качестве первого мономера выступает, положим, фенилаланин, в качестве а>2 — скажем, аргинин, а не лизин и т. д. Достаточно отличия хотя бы в одном номере, чтобы белок стал другим. Разумеется, белки могут различаться между собой и по общему числу мономеров в цепочке.
Выявление действительной последовательности расположения аминокислот в цепочке белковой молекулы (его первичной структуры) — одна из самых сложных задач современной биологии. Расшифровка строения белков дает возможность судить о различиях живых организмов на молекулярном уровне. Но что еще важнее — искусственно создавать белки для пищевых, кормовых и лечебных целей. Систематическое изучение последовательности аминокислотных остатков в полипептидных цепях было начато около десяти лет назад. Сейчас полностью воспроизведено строение рибонуклеазы — белка, построенного из ста двадцати четырех аминокислотных остатков, связанных между собой в форме общей полипептидной цепи[8].
Химическое строение белковой молекулы — рибонуклеазы.
Большим достижением является полная расшифровка последовательности аминокислот в белке вируса табачной мозаики, состоящей из ста пятидесяти семи аминокислотных остатков. Недавно закончилась многолетняя работа по установлению последовательности аминокислот в белке лизоциме, содержащемся в слезах и яичном желтке. Установлено, что белковая цепь лизоцима построена из ста двадцати шести аминокислотных остатков.
В последние годы расшифровано строение ряда белковых гормонов со сравнительно простой молекулой, как, например, инсулина — гормона поджелудочной железы, недостаток которого порождает сахарную болезнь. Изучено строение гормона задней доли гипофиза — окситоцина и вазопрессина.